Білки, їх організація і функції »mozok.click

Основні поняття і ключові терміни: БІЛКИ. Амінокислоти. Денатурація.Ренатурація.

Згадайте! Що таке макромолекули?

Подумайте!

У природі існує близько 10 трильйонів (1012) різних білків, що забезпечують життєдіяльність організмів всіх ступенів складності - від вірусів до людини - і виділяють серед них представників цих двох мільйонів видів організмів, відомих на сьогодні в біології. Від чого залежить таке вражаюче розмаїття білків?

ЗМІСТ

Які особливості будови білків?

БІЛКИ - це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти.

Особливістю сучасних досліджень білків є визначення білкового складу організмів; цим займається така наука, як протеоміка.

Білки є биополимерами з 20 різних мономерів - природних основних амінокислот, з'єднаних в макромолекулах в специфічних кількості і послідовності. Порядок розташування амінокислот в молекулі білка визначається геном.

Амінокислоти - це малі біомолекули, до складу яких входять амино- і карбоксильная групи. Крім того, вони містять характеристичну (радикал-R) групу, яка у різних амінокислот різна (мул. 14). При взаємодії КН2-групи однієї амінокислоти з СООН-груп-співай інший утворюються пептидні зв'язки, що визначають міцність білкових молекул (мул. 15). За біологічними особливостями амінокислоти поділяються на замінні (наприклад, аланін, аспарагін) і незамінні (аргінін, валін). Перші синтезуються в організмі людини

і тварин, а інші не синтезуються і потрапляють в нього тільки з харчовими продуктами. Для нормальної життєдіяльності організм потребує повному наборі з 20 основних амінокислот.

За хімічним складом білки ділять на прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки складаються тільки з амінокислотних залишків, а складні містять ще й небілкові компоненти (атоми заліза в гемоглобіні, цинку - в інсуліні, магнію - в хлорофілі, молекули ліпідів - в липопротеидах, вуглеводів - в гликопротеидами, нуклеїнових кислот - в нуклеопротеїд).

Отже, нескінченну різноманітність білків визначається різноманітністю комбінацій амінокислот і їх здатність з'єднуватися з іншими молекулами.

Яка структурна організація білків?

Виділяють чотири рівні структури білків (мул. 16).

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

Формують первинну структуру білків пептидні зв'язку, хоча можуть мати місце і ковалентні дисульфідні зв'язки.

Вторинна структура являє собою форму спіралі або структуру складчастого листка і є найбільш стійким станом білкової ланцюга. Така стійкість формується завдяки численним водневим зв'язкам. Прикладами білків із вторинною структурою є кератину (утворюють волосся, нігті, пір'я і т. Д.) І фиброин (білок шовку).

Третинна структура виникає в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. Підтримка третинної структури забезпечують ковалентні дисульфідні і Нековалентні іонні, гідрофобні і електростатичні зв'язку. До білків з третинної структурою відносять миоглобин.

Четвертичная структура виникає в результаті поєднання декількох субодиниць з утворенням білкового комплексу (мультимера). Підтримка цієї структури також забезпечують іонні, гідрофобні і електростатичні зв'язку. Типовим білком четвертичной структури є гемоглобін.

Білки можуть тривалий час зберігати структуру і фізико-хімічні властивості. Але є ряд факторів (температура, кислоти, луги, важкі метали), вплив яких веде до втрати природної структури білка зі збереженням первісної. Цей процес називається денатурацією. Якщо дію цих чинників припиняється, то

білок відновлює свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. В живих організмах ці властивості білків пов'язані з виконанням певних функцій: прийняттям сигналів із зовнішнього середовища, забезпеченням рухів і т. П. Необоротний процес руйнування первинної структури білка називають деструкцією.

Отже, на різноманітність білків впливає ще й їх просторова структура, яка формується в процесі згортання білків (або фолдинга).

Яка роль білків в життєдіяльності організмів?

Головна характеристика білків, що дає їм можливість виконувати різні функції, - це здатність зв'язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за це, називаються ділянками зв'язування. Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними з них є:

• будівельна - білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом хрящів, кератин утворює пір'я, нігті, волосся, роги, еластин - зв'язку);

• каталітична - білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

• рухова - скоротливі білки забезпечують руху, зміна форми клітин організму (наприклад, міозин, актин утворюють міофібрили);

• транспортна - білки можуть пов'язувати і транспортувати або неорганічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить О2 в крові хребетних, міоглобін переносить О2 в м'язах, гемоцианин переносить О2 в крові головоногих молюсків);

• захисна - білки захищають від пошкоджень, антигенів і т. Д. (Наприклад, антитіла інактивують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину при згортанні крові);

• регуляторна - білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

• енергетична - при розщепленні білків в клітинах вивільняється енергія (1 г = 17,2 кДж);

• сигнальна - є білки, які можуть змінювати свою структуру під впливом певних факторів і передавати виникають сигнали (наприклад, родопсин - зоровий пігмент);

• запасающая - білки можуть відкладатися про запас і служити джерелом важливих дзвінків (наприклад, яєчний альбумін в якості джерела води, казеїн - білок молока);

• живильна - є білки, які споживають організми (наприклад, казеїн - білок молока для харчування малюків ссавців). Існує багато білків, які розширюють перераховані функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб в крові є білок, що виконує функції антифризу: він не дає крові цих тварин замерзати.

Отже, різноманітність білків визначає і різноманітність їх функцій в життєдіяльності організмів.

ДІЯЛЬНІСТЬ

ПРАКТИЧНА РОБОТА № 1 (А)

Рішення елементарних вправ по структурі білків

Мета: формувати вміння вирішувати елементарні вправи з молекулярної біології.

Що потрібно пам'ятати для розв'язання вправ

Відносна молекулярна маса (Mr) білків вимірюється в атомних одиницях маси (а. Е. М.) Або Дальтон (Так) Відносна молекулярна маса амінокислоти - 100 а. е. м.

Вправа 1. Молекулярна маса білка каталази -224 000 а. е. м. Скільки амінокислотних залишків в цій молекулі? Скільки пептидних зв'язків між амінокислотами утворюють ланцюг?

Вправа 2. Молекулярна маса інсуліну (гормону підшлункової залози) має 5 610 а. е. м. Скільки амино- і карбоксильних функціональних груп входить до його складу.

Вправа 3. Визначте молекулярну масу білка лізоциму, до складу якого входить 130 амінокислот.

Вправа 4. Молекулярна маса гемоглобіну дорівнює 68 660 Да. Всього до складу (всіх 4 субодиниць гемоглобіну) входить 602 амінокислоти. Визначте молекулярну масу гема.

Вправа 5. Гемоглобін крові людини містить 0,34% заліза. Визначте мінімальну масу молекули гемоглобіну (молекулярну масу білка можна визначити за формулою: М = 100 х а / б, де М - молекулярна маса білка; а - атомна або молекулярна маса компонентів; б - процентний склад компонента).

Вправа 6. Карбоангидраза - це фермент, за допомогою якого утворюється вуглекислий газ в процесах тканинного дихання. Молекули ферменту містять 0,23% цинку. Визначте молекулярну масу карбоангідрази.

СТАВЛЕННЯ

Наведіть приклади харчових продуктів, що містять білки. Вкажіть значення білків в організмі людини. Зробіть висновок про необхідність вживання людиною білкових харчових продуктів.

оцінка

Завдання для самоконтролю

1 - 6

1. Що таке білки? 2. Що таке амінокислоти? 3. Назвіть структурні рівні організації білків 4. Що таке денатурація і ренатурації? 5. Назвіть зв'язку, стабілізуючі структуру білків. 6. Назвіть основні функції білків.

7 - 9

7. Які особливості будови білків? 8. Яка структурна організація білків? 9. Яка роль білків в життєдіяльності організмів?

10 - 12

10. Від чого залежить нескінченну різноманітність білків?

Це матеріал підручника Біологія 9 клас Соболь