Новая страница 1

зміст

Вступ

Глава 1. Основні положення сучасної концепції стресу

Глава 2. особливості фітостресса

Глава 3. Окислювальний стрес у рослин

Глава 4. Стійкість рослин до стресових факторів

Глава 5. Адаптація газонних рослин до умов урбанізованого середовища

Глава 6. УМК з дисципліни ЕН.В.01. "Екофізіологія стресу" для спеціальності 020803.65 (013500) Біоекологія

Список основної літератури

про автора

3.2. Система захисту рослин від АФК

Оскільки активовані форми кисень високо токсичні, вони безперервно перебувають під контролем організму. Відомі два різних механізму захисту: зменшення утворення АФК та ​​функціонування антиоксидантної системи.

Способи зниження освіти АФК

Активація ціанід-резистентної альтернативної оксидази в ЕТЦ мітохондрій. В результаті такої активації енергія електрохімічного потенціалу не переходить в АТФ, а розсіюється у вигляді тепла. При стресових впливах альтернативна оксидаза зазвичай активується.

Витік іонів водню. Освіта пероксиду водню мітохондріями клітин тварин вельми помітно при дефіциті АДФ, тобто при неможливості освіти електрохімічного потенціалу, а потім АТФ. Для припинення накопичення Н2О2 досить навіть невеликого зниження електрохімічного потенціалу, що викликається введенням АДФ. Такий ефект може досягатися і при невеликого витоку іонів водню, що не пов'язаною з синтезом АТФ. Можливо, мітохондрії мають у своєму розпорядженні механізмом збільшення витоку протонів в стані спокою. Цей механізм міг би запобігти повному пригнічення дихання, сильне відновлення дихальних ферментів і коферментів. Діючи на внутрішньоклітинному рівні, він повинен включатися, коли АДФ вичерпується, і вимикатися, коли АДФ з'являється знову.

Відкривання пір в мембрані мітохондрій. Якщо система витоку протонів виявляється недостатньою, включається більш радикальний шлях, що веде до тієї ж мети. Подібну роль можуть грати пори на внутрішній мембрані мітохондрій, які утворюються в певних специфічних умовах. Вони проникні для речовин масою не більше 1,5 Д, і їх відкривання вирівнює всі градієнти, включаючи градієнти концентрації Н + і субстратів дихання.

Пори здатні відкриватися у відповідь на накопичення АФК, тобто збільшення концентрації О2 ·, Н2О2 або АЛЕ · служить сигналом для відкривання пір. Це призводить до набагато більш сильної відпливу протонів, стимуляції дихання і до більш швидкої ліквідації О2. Коли концентрація кисню падає, швидкість накопичення АФК зменшується, і пори закриваються. Для того, щоб пори відкрилися, потрібно деяке зниження електрохімічного потенціалу, тобто витік протонів, мабуть, передує відкриванню пор.

Активація фотодихання. Цей спосіб зниження освіти АФК особливо важливий для зелених частин рослини, які, здійснюючи фотосинтез, постійно піддаються дії світлового випромінювання і високих концентрацій кисню. Наприклад, у хлорели фотодихання втягується в усунення окисного стресу через НАДФН-залежний синтез осмопротектора пролина, активуються у відповідь на підвищення концентрації NaCl (Чиркова, 2002).

Система антиоксидантного захисту

Підтримка концентрації вже утворилися в клітині АФК (активні форми кисню) на досить низькому рівні і локалізацію їх дії здійснює спеціалізована багатокомпонентна антиокислительная система АОС (антиоксидантна система) ( Мал. 6 ), Від стану якої багато в чому залежить стійкість рослин до стресових впливів. (Bolwell, 1997; Скулачев, 1998).

В даний час число з'єднань, що відносяться до антиоксидантів, постійно зростає, однак їх універсальної класифікації поки немає. Найбільш зручно характеризувати групи антиоксидантів в залежності від їх молекулярних мас (Кенія та ін., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993; Кулинский, 1999), при цьому першу групу складають низькомолекулярні сполуки, а другу - високомолекулярні ферменти, білки і пептиди, здатні зв'язувати іони металів змінної валентності.

Найважливішими високомол ек улярнимі антиоксидантами рослин, безпосередньо знешкоджувальними АФК, виступають спеціалізовані ферментні системи (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатіонпероксидази і т.д.) здатні гальмувати або усувати вільнорадикальне окислення органічних речовин, і білки, здатні зв'язувати метали зі змінною валентністю (Inzu, 1995; Alscher, 1997). Ферменти-антиоксиданти, що забезпечують комплексний захист біополімерів від АФК, розташовані в різних клітинних компартментах, мають різну субстратне специфічність і спорідненість з активними формами кисню (Кенія, 1993; Iba, 2002).

Ферменти АОС беруть участь в регуляції метаболізму в ході онтогенезу і мають особливу важливість для рослин в забезпеченні швидкої пристосованості до постійно мінливих умов зовнішнього середовища. Наявність декількох ферментів, які виконують одну й ту ж каталітичну функцію, - дуже цінна властивість, що розширює адаптаційні можливості організму, що особливо важливо для життєдіяльності рослин - організмів, які не мають стабільної внутрішнього середовища (Рачковская, 1980).

При окислювальному стресі ферментативна антиоксидантна система може ставати неефективною. Причини цього - швидка інактивація конститутивного пулу ферментів вільними радикалами, значний час необхідне для індукції їх синтезу. У цих умовах підвищується значення нізкомол ек улярних неферментативних антиоксидантів (Кенія, 1993).

Низькомолекулярними антиоксидантами є різні за структурою і хімічним властивостям з'єднання, здатні взаємодіяти з кисневими і органічними радикалами, пригнічувати протікання вільнорадикальних процесів в клітинах. Механізм їх дії полягає в тому, що вони підставляють себе під удар реактивних похідних кисню (О2 *, О2-∙, • ОН, Н2О2 і т.п.) і окислюючись, переривають небезпечну для клітини ланцюг реакцій (Siess, 1997). Однак неферментативні нізкомол ек улярние антиоксиданти є менш ефективною антиоксидантною системою в порівнянні з ферментативної (Zhang, 1994) .Від стану АОС багато в чому залежить стійкість рослин до стресових впливів.

антиокислювальні ферменти

Детоксикація АФК за допомогою ферментативних процесів можлива, якщо константа реакції з АФК при фізіологічних умовах досить низька. Тому катализируемая ферментами детоксикація стосується головним чином супероксида, пероксидів і епоксидів, як більш-менш «стабільних» відновлених форм кисню.

У вищих рослин, водоростей і ціанобактерій ці АФК видаляються індивідуально або кооперативно такими ферментами, як СОД, каталаза, пероксидаза, аскорбатпероксидази, моно- і дегідроаскорбатредуктази, глутатионпероксидаза, глутатіонредуктаза, гваяколпероксідаза і ін. Індивідуальні фізіологічні параметри або стреси можуть індукувати різні ферменти.

Ферментативні антиоксиданти характеризуються високою специфічністю дії, спрямованої проти певних АФК, специфічністю клітинної і Органоїдність локалізацією, використанням в якості каталізаторів металів (С u, Zn, М n, F е).

Супероксиддисмутаза (СОД; КФ 1.15.1.1) - один з ключових ферментів антиоксидантного захисту. Вона істотно прискорює реакцію дисмутації супероксида з утворенням пероксиду водню і молекулярного кисню.

СОД має кілька ізомерних форм, що розрізняються по первинній структурі, молекулярної масі і природі металів, що входять в активний центр. Її мідь-цинкова форма (С u - Zn -СОД; мовляв. М. 30-33 кД) міститься в цитоплазмі, межмембранном просторі мітохондрій, пероксисомах; М n -СОД (мол. М. 75-94 кД) - в матриксі мітохондрій, пероксисомах, виявляється також у бактерій; F е-СОД (мол. М. 36-48 кДа), характерна для мікроорганізмів, зафіксована в пероксисомах і мітохондріях (Меньшикова, Зенков, 1993; Ліпкин, 1995; Чиркова, 2002). У хлоропластах рослин основним фактором елімінування О2 також є СОД. Тут виявлені мембранозв'язаних і стромальна форми ферменту: З u - Zn -СОД і F е-СОД. Структура і властивості СОД вивчені досить повно. Фермент термостабилен і витримує нагрівання при 100 ° С протягом 1 хв, а також стійкий до коливань рН в діапазоні від 2 до 12 (Меньшикова, Зенков, 1993).

Механізм взаємодії СОД з супероксидних радикалів точно не з'ясований. Передбачається, що спочатку одна молекула супероксида взаємодіє з активним центром ферменту, при цьому метал, що входить в активний центр, відновлюється, а супероксидний радикал окислюється до молекулярного кисню:

Cu 2+ + O 2 · - → Cu + + O 2

Потім за участю другої молекули супероксидного радикала відбувається зворотне окислення металу, при цьому супероксид відновлюється до пероксиду водню:

Cu + + O 2 · - + 2 H + → Cu 2+ + H 2 O 2

Каталаза (КФ 1.11.1.6) - оксидоредуктаза з молекулярної масою близько 250 кД. це двокомпонентний фермент, що складається з белкаі з'єднаної з ним простетичної групи, остання містить гематин. Встановлено, що каталаза містить 0,09% заліза, тобто 4 атома заліза на 1 молекулу ферменту (Діксон, Уебб, 1961; Келети, 1990). Оптимум дії каталази при рН 6,5; в більш кислих і лужних середовищах активність зменшується.

Каталаза каталізує дисмутації Н2О2 до Н2О і О2:

2Н2О2 → 2Н2О + О2

Процес здійснюється в 2 етапи:

F е2 + -каталаза + 2Н2О2 → окислена каталаза;

окислена каталаза + Н2О2 → F є3 + -каталаза + 2Н2О + О2.

Один фермент здатний викликати розпад 6 ∙ 106 молекул пероксиду водню в секунду (Островська, 1953).

Каталаза локалізована переважно в пероксисомах і гліокісомах, специфічна ізоформа виявлена ​​також в мітохондріях, активність її виявлена ​​і в хлоропластах рослин. У окисленні стані каталаза може працювати і як пероксидаза, каталізує окислення спиртів або альдегідів (Меньшикова, Зенков, 1993). Істотною є також роль каталази в постачанні киснем тих ділянок тканин, куди доступ його в силу тих чи інших причин утруднений. Біологічна роль каталази тісним чином пов'язана з нормальною функцією цитохромної системи. Активність каталази варіює залежно від джерела отримання ферменту. Каталаза інгібується сенильной кислотою, сірководнем, фторидами. Найбільш сильне гальмування на активність каталази надає нітрат-іон (Кретович, 1986; Чиркова, 2002).

Пероксидази (КФ 1.11.1.7) - двокомпонентний фермент класу оксидоредуктаз, що складається з гематина С34Н32О 4 N 4 F е (III) ОН (низькомолекулярного коферменту, що містить залізо) і апофермента (білкової частки, що становить основну частину ферменту) (Андрєєва, 1988).

Очищена кристалічна рослинна пероксидаза має молекулярну вагу 44000 відносних одиниць. Гематин становить 1,48% цієї ваги. За амінокислотним складом білок пероксидази виявляє деякі особливості: в ньому відсутні триптофан і оксипроліну (Гудвін, Мерсер, 1986). Гемінових частина молекули - железопротопорфірін IХ.

Пероксидаза - велика група ферментів, які каталізують реакції окислення органічного та неорганічного субстрату з використанням пероксиду водню або органічних пероксидів як акцепторів електронів:

2ХН + Н2О2 → 2 Х + 2Н2О;

2ХН + ROOH → 2 X + Н2О + ROH,

де ХН - відновлений субстрат, Х - окислений субстрат.

Пероксидаза може бути класифікована в залежності від біологічних джерел їх отримання Лібов залежності від природи субстратів, на які вони діють. До субстратів, окислюється пероксидазою в присутності перекису, можуть бути віднесені наступні сполуки: 1) практично всі феноли (пирокатехин, пирогаллол, галова кислота, бензидин, фенилендиамин, білірубін та ін.); 2) ароматичні аміни (аланін, діметілаланін, паратоллуідін і ін.); 3) йодистий водень; 4) легкоокислюваних речовини (аскорбінова кислота, нітрити та ін.) (Рубін, 1976).

Пероксидази присутні в різних компартментах клітини: хлоропласти, мітохондрії, пероксисоми, цитозоль.

Фермент являє собойодно з ланок ланцюга перенесення електронів в мітохондріальної альтернативної дихального ланцюга (Андрєєва, 1989). Для пероксидази доведено її участь в окисно-відновних реакціях в процесі фотосинтезу, а виявлення в мітохондріях - на участь в енергетичному обміні клітин; в освіті ауксина і етилену; відновленні нітритів, нітратів (в азотному обміні), дихальних процесах, беруть участь в регуляції розвитку і органогенезу і т.п. (Андрєєва, 1988; Мерзляк, 1989).

Інгібіторами пероксидази можуть служити всі речовини, які здатні утворити з залізом сполуки, що розривають хоча б один із зв'язків в гемпротеіновом комплексі, або унеможливлюють доступ перекисів до заліза і таким шляхом можна зупинити або необоротно інактивують фермент (Діксон, 1982).

Антиоксидантний захист, пов'язану з відновленням пероксиду водню, здійснюють головним чином аскорбат пероксидаза і глутатионпероксидаза. Крім того, в вакуолях рослин, а також у організмів з низькою активністю аскорбатпероксидази детоксикація пероксидов ефективно забезпечується гваяколпероксідазой (Чиркова, 2002).

Аскорбатпероксидази (КФ 1.11.1.7) локалізована в хлоропластах і є там головним ферментом, утилізують перекис водню, так як хлоропласти, мабуть, не містять каталази. Виявлено нормальна і пов'язана з тілакоідной мембраною форми. Крім того, дві інші форми локалізовані в мембранах гліоксісом і в цитоплазмі. Фермент високоспеціфічен до аскорбату і швидко втрачає активність в його відсутність. В результаті аскорбатпероксідазной реакції утворюється монодегідроаскорбат-рідікал (МДГАск), який відновлюється до аскорбата (Аск) стромальной монодегідроаскорбатредуктазой (КФ 1.6.5.4):

Н2О2 + 2Аск → 2МДГАск + 2Н2О

2МДГАск + НАД (Ф) Н + Н + → 2Аск + НАД (Ф) +

Тілакоідная монодегідроаскорбатредуктаза проводить цю реакцію з допомогою не НАД (Ф) Н, а ферредоксина. При диспропорционирование монодегідроаскорбат-радикала виникає відносно стабільний продукт дегідроаскорбату (ДГАск), який перекладається в аскорбінову кислоту за участю ферменту дегідроаскорбатредуктази, при цьому відбувається окислення відновленого глутатіону (Г S Н) з утворенням відповідного дитіол (Г SS Г) (Чиркова, 2002):

2Г S Н + ДГАск → Аск + Г SS Г

Глутатионпероксидаза (ГПО, КФ 1.11.1.9) - селенсодержащих фермент, локалізований в цитоплазмі, плазмалемме і в матриксі мітохондрій, утилізує як органічні, так і неорганічні пероксиди вільних жирних кислот, нуклеотидів, нуклеїнових кислот, білків ( Мал. 6 ):

2Г S Н + Н2О2 → Г SS Г + Н2О

2Г S Н + R ООН → 4Г SS Г + R ОН + Н2О

Значення глутатіонредуктази (ГР; КФ 1.6.4.2) полягає в сполученні детоксикації пероксиду з проміжним редокс-метаболізмом при використанні НАДФН, відновлюючи окислений глутатіон:

Г SS Г + НАДФН + Н + → 2Г S Н + НАДФ +

Ця реакція зменшує або навіть попереджає прогресування ПОЛ і окислювальний розпад нуклеїнових кислот і білків.

ГР - флавіновими фермент, що володіє високою специфічністю до глу-татіону, проте з низькою швидкістю він може каталізувати відновлення ряду інших сполук, що містять дисульфидную зв'язок (Ліпкин, 1995). Виявлено кілька ізоформ ГР. У хлоропластах НАДФН, службовець в якості донорів електронів для реакції глутатіонредуктази, виникає безпосередньо в світлових реакціях фотосинтезу (Іванов, 1998).

Найважливішими антиоксидантами, виявленими у широкого ряду видів від рослин до комах і ссавців, є глутатіонтрансферази (ГТ; КФ 2.5.1.18), які захищають від гідрофобних продуктів ПОЛ за допомогою їх відновлення, приєднання молекули Г S Н або нуклеофільного заміщення гідрофобних груп (Меньшикова, Зенков , 1993):

R ООН + 2Г S Н → RОН + Г SS Г + Н2О

Глутатіонтрансферази виконують і інші функції в клітині: беруть участь в реакціях ізомеризації, грають центральну роль в детоксикації ксенобіотиків та різних токсичних молекул. У рослин вони звертають на себе увагу в зв'язку з участю у відповіді на гербіциди. ГТ представлені цілим сімейством ізоферментів, зазвичай активних як димарів з молекулярної масою субодиниць 25-29 кДа. Охарактеризовано принаймні 6 ізоформ ферментів. Глугатіонтрансферази локалізовані переважно в цитоплазмі, після з'єднання з Г S Н токсичні сполуки експортуються в вакуоль за допомогою АТФ-залежної помпи. Активність ГТ показана також в апопласта. Кон'югати глутатіону і Г SS Г, утворені в ході глутатіонтрансферазной реакції, мабуть, транспортуються в клітку для їх детоксикації і відновлення (Чиркова, 2002).

Особливий Інтерес представляет система детоксикації Н2О2 в хлоропластах рослин в зв'язку з тим, что смороду є центрами найбільш інтенсівної генерації АФК І, кроме того, не містять каталази, хоча каталазная Активність ряду компонентів тилакоидов и Стром НЕ віключається. Елімінування пероксиду здійснюється сполученої системою, что Включає кілька ферментів: аскорбатпероксидази, монодегідроаскорбатредуктазу, дегідроаскорбатредуктазі и глутатіонредуктазі (аскорбат-глутатіонової цикл) (Мерзляк, 1989; Іванов, 1998). Крім цього циклу, особлива роль у захисті від продуктів ПОЛ в хлоропластах рослин належить ферментам алкілгідропероксідредуктазам, які проводять реакцію відновлення алкілгідропероксідов до відповідних спиртів (Ва1ег, 1999).

У рослин аскорбат-глутатіонової цикл працює не тільки в хлоропластах, але також в цитоплазмі, пероксисомах і мітохондріях. У цитоплазмі лимитирующий фермент циклу - глутатіонредуктаза - пов'язує пентозофосфатний шлях, що генерує НАДФН, з утворенням Г S Н (Мальдонадо, Палич, 1997).

Гваяколпероксідази каталізують окислення великого набору ароматичних з'єднань з використанням пероксиду водню або органічних пероксидів як акцепторів електронів. Крім участі гваякалпероксідаз в процесах лігніфікації, розпаду ауксина і ін., Їм відводять важливу роль і в захисті клітини від окисного стресу. Наприклад, в вакуолях або клітинної стінки, що не мають аскорбатпероксидази, але містять в досить високих концентраціях феноли і аскорбінову кислоту, може функціонувати комплекс гваяколпероксідаза-феноли-аскорбінова кислота. При цьому феноли окислюються гваяколпероксідазой, а потім відновлюються аскорбінової кислотою, в результаті відбувається детоксикація продуктів окислення фенолів. Таким чином, в клітинних стінках і вакуолях відбувається ефективне знешкодження пероксиду водню, що запобігає можливість виникнення його в інші субклітинні структури (Чиркова, 2002).

низькомолекулярні антиоксиданти

На процеси ПОЛ суттєво впливають низькомолекулярні АТ. До них відносяться різноманітні сполуки - глутатіон, аскорбат, токофероли, каротиноїди, поліаміни, деякі амінокислоти і ін. В цілому всі ці речовини можна поділити на дві групи: водорозчинні антиоксиданти (гідрофільні) і антиоксиданти ліпідної фази (гідрофобні) (Кенія та ін., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993).

З водорозчинних АТ найбільш ефективними є глутатіон і аскорбінова кислота, що знаходяться у водній фазі клітини, в хлоропластах, мітохондріях і інших структурах, також в межмебранном просторі клітинних органел. Аскорбат виявлений не тільки всередині клітини, а й в апопласта. Апопластного аскорбат захищає організм від шкідливої ​​дії озону та інших забруднювачів атмосфери, які проникають в тканину листа через продихи (Чиркова, 2002).

Антиоксидантні властивості аскорбату засновані на функціонуванні одно-електронних циклічних переходів між гідро-, семідегідро- і дегідроаскорбатнимі формами, чому сприяють рухливість протонів. Швидкість цих перетворень залежить від металів змінної валентності, інших пар окислювач-відновник і рН середовища.

Аскорбінова кислота здатна безпосередньо реагувати з супероксід- і гідроксильних радикалами, в процесі ПОЛ здійснює регенерацію токофероксільного радикала з подальшими утвореннями монодегідроаскорбата і дегідроаскорбату, які відновлюється в ферментативних реакціях відповідними редуктази.

Захисна дія глутатіону пов'язано з окисленням його S Н-групи, що призводить до димеризации в дисульфид. В ході окисного стресу кількість окисленого глутатіону різко збільшується і слідом за цим активується синтез відновлених форм глутатіону. Як і аскорбінова кислота, він відновлює токофероксільние радикали, Н2О2, ROOH, знешкоджує вторинні метаболіти окисного обміну (Чиркова, 2002).

Антиоксидантний ефект аскорбінової кислоти і глутатіону головним чином реалізується за допомогою їх участі в роботі ферментативних антиоксидантів, особливо ферментів аскорбат-глутатіонової циклу (Кенія та ін., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993).

Важливою функцією водорозчинних сполук є їх роль у відновленні інших низькомолекулярних АТ. Так, клітинний Г S Н бере участь в підтримці пулу відновленого аскорбата; аскорбінова кислота здатна відновлювати мембранно-пов'язаний токоферол, а також використовується як високоспецифічний донор в реакції епоксідаціі віалоксантіна (Іванов, 1998).

Крім безпосередньо антиоксидантної дії, глутатіон і аскорбат виконують численні функції в регуляції метаболізму рослин, зокрема, беруть участь в підтримці окислювально-відновного потенціалу. Дані сполуки виявлені практично у всіх ділянках клітини, але в особливо великих концентраціях присутні в хлоропластах. Значні кількості аскорбату і глутатіону містяться і в апопласта. Нещодавно виявлено, що плазмалемма містить специфічну транспортну систему, що переносить різні форми глутатіону в клітку в симпорта з протонами, причому перевага віддається окисленої формі і кон'югатів глутатіону над його відновленої формою. Глутатіон також може транспортуватися з клітки в клітку. Транспорт через зовнішню мембрану виявлений і для аскорбата. Припускають, що ці речовини відіграють важливу роль у підтримці окислювально-відновного статусу плазмалемми і асоційованих з клітинною стінкою білків, а також беруть участь в біосинтезі клітинної стінки і стимулює зростання і розтягнення, підвищуючи гнучкість клітинних стінок.

Антиоксиданти ліпідної фази представлені двома основними класами низькомолекулярних сполук. До першого відносять фенольні токофероли і близькі до них по будовою убіхінон і вітамін К, що володіють комплексної антірадікальной активністю (Кенія та ін., 1993). Головною дійовою початком, що забезпечує здатність фенольних АТ гальмувати радикальні процеси окислення, є гідроксильна група, приєднана до ароматичного ядра. Ці сполуки в основному перехоплюють перекісні і алкоксильной радикали, але можуть пригнічувати також О2 · -, АЛЕ2 ·, 1О2, ОН · (Дмитрієв, Верховський, 1990; Меницікова, Зенков, 1993; Дмитрієв, 1998). Взаємодія фенольних АТ з органічними радикалами призводить до утворення феноксільних радикалів, які в подальшому можуть брати участь в реакціях диспропорціонування з утворенням хінолідних перекисів. Розпад хінолідних перекисів призводить до утворення хинонами форм молекул, які не володіють антиоксидантними властивостями і відновлюються за допомогою інших АТ, зокрема, аскорбата. Фенольні АТ також беруть участь в інгібуванні або інактивації ферментів, що активують кисень. Механізми цих процесів можуть бути засновані на конкуренції фенолів з субстратом при зв'язуванні з регуляторним центром ферменту, або інактивації активного центру. Величезна кількість фенолів, особливо флавоноїди, пригнічує простагландінсінтази, ліпоксигеназу, миелопероксидазу, НАД (Ф) Н-оксидазу і ксантиноксидазу (Меньщикова, Зенков, 1993).

Локалізується в мембранах α-токоферол (вітамін Е) викликає обрив ланцюгів вільнорадикального окислення шляхом взаємодії з пероксильними і алкоксильной радикалами з утворенням токофероксільного радикала, який відновлюється або вступає в реакцію з новими пероксильними радикалами. При цьому утворюється велика кількість молекулярних продуктів з епоксі-, кето-, гідропероксі- і іншими групами. Таким чином, токоферол нейтралізує вільні радикали МЕМРАНИ ліпідів, перехоплюючи і усуваючи їх. Токоферол взаємодіє з О2 · -, 1О2. Крім того, токофероли знижують проникність мембран, а також пов'язують вільні жирні кислоти, надлишок яких дестабілізує мембранну структуру.

Другий клас ліпорастворімих АТ - ретинол, його попередники і похідні (Кенія та ін., 1993). Антиоксидантна роль каротиноїдів проявляється в основному в інгібуванні синглетного кисню, але вони можуть знешкоджувати і пероксирадикалами (Капітанів, Піменов, 1996). Найкращим ефектом володіють (β-каротин і лікопін, здатні хелатувати іони F е2 + (Клебанов і ін., 1998) Показано, що каротиноїди гасять 1О2 головним чином з фізичного механізму (Красновський, Парамонова, 1983). Антиокислювальним функція цих речовин полягає також в тому , що вони - гасників триплетного стану хлорофілу, що є одним із джерел утворення 1О2 (Красновський, 1994).

Швидкість ПОЛ суттєво залежить від структурної організації фосфо-ліпідів мембран: чим щільніше їх упаковка, тим менше швидкість окислення. Здатністю стабілізувати ліпіди мембран мають токофероли, віта хв К, убіхінон, каротиноїди, холестерол, інші стерини. Вбудовуючись бічними ланцюгами між НЖК мембран, ці речовини утворюють комплекси з їх подвійними зв'язками. До структурних АТ відносять і інші сполуки (Храпова, 1981; Дмитрієв, Верховський, 1990; Кенія та ін., 1993; Капітанів, Піменов, 1996).

В даний час відбувається активний пошук нових антиоксидантів, природних і синтетичних. Виявлено АТ-властивості низькомолекулярних стероїдів - вітаміну Д3 і екдистерону (Кузьменко та ін., 1997), моносахаридів (Авер'янов та ін., 2000), деяких дипептидов - карнозину, карцініна, і ін. Вони здатні безпосередньо взаємодіяти з активними радикалами, відновлювати гидроперекиси , хелатувати метали змінної валентності (Бабіжаев і ін., 1999).

Відмінною особливістю більшості ендогенних низькомолекулярних антиоксидантів є нелінійна залежність між їх концентрацією і ступенем інгібування вільнорадикальних процесів (Кенія та ін., 1993; Меньщикова, Зенков, 1993). Нерегульоване збільшення вмісту речовин з вираженими антиоксидантними властивостями в певних умовах може призвести до активації побічних реакцій з утворенням прооксидантів і АФК (прооксидантний ефект). Так, з аскорбінової кислоти і глутатіону при окисленні і автоокисления утворюються проміжні радикальні форми, в реакціях обміну яких можливе утворення Н2О2 та інших АФК. Крім того, ПРООКСИДАНТНО функція може бути пов'язана з відновленням цими речовинами іонів F е2 +, С u + (Кенія та ін., 1993; Меньщикова, Зенков, 1993).