ферменти

1. властивості ферментів:
2. Це НЕОБХІДНО знати!
3. Чи знаєте ви, що:
4. функції ферментів
5. Класифікація ферментів
6. Угоди про найменування ферментів
7. ферментація

продуктова крамниця здоров'я

властивості ферментів:

Це НЕОБХІДНО знати!

в області переробки зерна хлібних злаків привів до того, що з усього розмаїття необхідних для повноцінної роботи організму компонентів цільного зерна для вживання в їжу сучасна людина "залишив" собі виключно чистий крохмаль - найбільш легкоусваеваемие травленням прості вуглеводи. Саме це є сортова борошно. Всі промислові хлібопекарні роблять хліб виключно з цієї очищеної (рафінованої) білої муки.

Всі найбільш цінні для організму компоненти зерна (зародок, квіткові оболонки, алейроновийшар) під виглядом "баластних речовин" видаляються з зерна в процесі його промислової переробки.

Дослідження, що проводилися в усіх країнах Заходу (включаючи США) з середини 70-их років, показують, що головною причиною, так званих, "епідемій 21-го століття" (рак, діабет, ожиріння, інфаркти, інсульти, остеопороз та ін.) є надмірне рафінування продуктів харчування! Але найстрашніше, що завдяки "повального рафинированию" , З харчування людини зник основний продукт харчування - хлібні злаки!

Чи знаєте ви, що:

У 1917 році Данія почала випікати хліб з борошна грубого помелу , Щоб максимально використовувати зерно, в результаті чого, смертність в країні "несподівано" знизилася на 17%; вже в наш час, дієтологи встановили, що найкращим джерелом заліза і вітаміну Е можуть служити хлібо-булочні вироби з пшеничного борошна грубого помелу . Ферменти або ензими (від лат. Fermentum, грец. Ζύμη, ἔνζυμον - закваска) - зазвичай білкові молекули або молекули РНК (рибозими) або їх комплекси, що прискорюють (каталізують) хімічні реакції в живих системах. Реагенти в реакції, що каталізується ферментами, називаються субстратами, а отримувані речовини - продуктами. Ферменти специфічні до субстратів (АТФаза каталізує розщеплення тільки АТФ, а киназа фосфорілази фосфорилирует тільки фосфорилазу).

Ферментативна активність може регулюватися активаторами та інгібіторами (активатори - підвищують, інгібітори - знижують). Білкові ферменти синтезуються на рибосомах, а РНК - в ядрі.

Терміни «фермент» і «ензим» давно використовують як синоніми (перший в основному в російській і німецькій науковій літературі, другий - в англо- та франкомовній). Наука про ферментах називається ензимологія, а не ферментології (щоб не змішувати коріння слів латинської та грецької мов).

функції ферментів

присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) в інші (продукти).

Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що протікають в живих організмах - ними каталізується більше 4000 різних біохімічних реакцій.

Ферменти відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, направляючи і регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в пряму, ні в зворотну сторону.

Відмінною особливістю ферментів в порівнянні з небілковими каталізаторами є їх висока специфічність - константа зв'язування деяких субстратів з білком може досягати 10? 10 моль / л і менше. Кожна молекула ферменту здатна виконувати від декількох тисяч до декількох мільйонів «операцій» в секунду.

Наприклад, одна молекула ферменту реніну, що міститься в слизовій оболонці шлунка теляти, створаживаться близько 106 молекул ніжімунітет молока за 10 хв при температурі 37 ° C.

При цьому ефективність ферментів значно вище ефективності небілкових каталізаторів - ферменти прискорюють реакцію в мільйони і мільярди разів, небілкові каталізатори - в сотні і тисячі разів.

Класифікація ферментів

За типом каталізуються реакцій ферменти підрозділяються на 6 класів згідно ієрархічної класифікації ферментів (КФ, EC - Enzyme Comission code). Класифікація була запропонована Міжнародним союзом біохімії і молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, так що фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених крапками. Наприклад, пепсин має назву ЄС 3.4.23.1. Перше число грубо описує механізм реакції, що каталізується ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктази, каталізують окислення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегидрогеназа

Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ. КФ 3: Гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеінліпази КФ 4: Ліази, каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів. КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату. КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ. Приклад: ДНК-полімераза

Будучи каталізаторами, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, тому, наприклад, ліази здатні каталізувати і зворотну реакцію - приєднання по подвійних зв'язках.

Угоди про найменування ферментів

Зазвичай ферменти іменують за типом каталізуються реакції, додаючи суфікс -аза до назви субстрату (наприклад, лактаза - фермент, який бере участь у перетворенні лактози).

Таким чином, у різних ферментів, що виконують одну функцію, буде однакову назву. Такі ферменти розрізняють по інших властивостях, наприклад, по оптимальному pH (лужна фосфатаза) або локалізації в клітині (мембранна АТФаза).

ферментація

- процес ферментативного розщеплення вуглеводів бактеріями і дріжджами в анаеробних умовах.

Процес ферментації також називають процесом бродіння (зброджування). >> докладніше >>>

джерела інформації: